Acetylserotonin-O-Methyltransferase – Wikipedia
Acetylserotonin O-methyltransferase | ||
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Andere Namen | Hydroxyindole O-methyltransferase, HIOMT | |
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 345 Aminosäuren, 38.453 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.1.1.4 | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Orthologe (Mensch) | ||
Entrez | 438 | |
Ensembl | ENSG00000196433 | |
UniProt | P46597 | |
Refseq (mRNA) | NM_001171038.1 | |
Refseq (Protein) | NP_001164509.1 | |
PubMed-Suche | 438
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Acetylserotonin-O-Methyltransferase (ASMT, EC 2.1.1.4[1]) ist dasjenige Enzym, welches N-Acetylserotonin mit S-Adenosylmethionin methyliert, als Folge dessen entsteht Melatonin.[1]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die Isoform 1 katalysiert folgende Reaktion:[2]
S-Adenosyl-L-methionin + N-Acetylserotonin → S-Adenosyl-L-homocystein + Melatonin
Die Isoformen 2 und 3 weisen keine enzymatische Aktivität auf.[2]
Die Acetylserotonin-O-Methyltransferase wird in größeren Mengen in der Zirbeldrüse gebildet.[2] In der Retina wird nur ASMT-mRNA gefunden,[3] aber nicht das Protein.[4]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b BRENDA - Information on EC 2.1.1.4 - acetylserotonin O-methyltransferase. Abgerufen am 18. Mai 2018.
- ↑ a b c UniProt P46597: ASMT - Acetylserotonin O-methyltransferase - Homo sapiens (Human) - ASMT gene & protein (uniprot.org) (englisch) 20. Juni 2018, abgerufen am 23. Mai 2018
- ↑ I. R. Rodriguez, K. Mazuruk, T. J. Schoen, G. J. Chader: Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters. In: Journal of Biological Chemistry. Band 269, Nummer 50, Dezember 1994, S. 31969–31977, PMID 7989373.
- ↑ M. Bernard, S. J. Donohue, D. C. Klein: Human hydroxyindole-O-methyltransferase in pineal gland, retina and Y79 retinoblastoma cells. In: Brain Research. Band 696, Nummer 1–2, Oktober 1995, S. 37–48, PMID 8574683.