Kollagen-Typ 9α1 – Wikipedia

Kollagen Typ IX, alpha 1
Bändermodell vom Protein COL9A1 nach PDB 2UUR
Andere Namen	Alpha-1-Typ-IX-Kollagen Kollagen Alpha-1(IX)-Kette Kollagen Alpha-1-Kette Typ IX
Vorhandene Strukturdaten: PDB 5CTD, PDB 5CTI
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	921 Aminosäuren, 91.869 Da
Isoformen	3
Bezeichner
Gen-Namen	COL9A1 ; EDM6, STL4, MED
Externe IDs	GeneCards: COL9A1 OMIM: 120210 UniProt P20849 MGI: 88465
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Deuterostomia
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	1297	12839
Ensembl	ENSG00000112280	ENSMUSG00000026147
UniProt	P20849	Q05722
Refseq (mRNA)	NM_001851	NM_001290691
Refseq (Protein)	NP_001842.3	NP_031766.3
Genlocus	Chr 6: 70.22 – 70.3 Mb	Chr 1: 24.18 – 24.25 Mb
PubMed-Suche	1297	12839

Kollagen Typ IX, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL9A1 codiert wird. Es bildet mit dem verwandten Kollagen Typ IX, alpha 2 und Kollagen Typ IX, alpha 3 Heterotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ IX formen.

Kollagen Typ IX, alpha 1 ist Bestandteil des hyalinen Knorpels^[1] und des Glaskörpers.^[2] Kollagen Typ IX befindet sich auf der Oberfläche von Kollagenfibrillen und ist von entscheidender Bedeutung für die Knorpelintegrität und -stabilität.^[3] Die N-terminale NC4-Domäne von COL9A1 dient zur Interaktion mit verschiedenen Makromolekülen wie Proteoglykane und Thrombospondin-5.^[4]

• MeSH alpha-1(IX) chain Kollagen-Typ 9α1

1. ↑ A. Aszódi, E. B. Hunziker, B. R. Olsen, R. Fässler: The role of collagen II and cartilage fibril-associated molecules in skeletal development. In: Osteoarthritis Cartilage. 9. Jahrgang, 2001, S. 150–159, PMID 11680679. 
2. ↑ K. Nikopoulos et al.: Autosomal Recessive Stickler Syndrome in Two Families Is Caused by Mutations in the COL9A1 Gene. In: Investigative Ophthalmology & Visual Science. 52. Jahrgang, Nr. 7, 1. Juli 2011, S. 4774–4779, doi:10.1167/iovs.10-7128, PMID 21421862 (nih.gov). 
3. ↑ S. Carlsen, K. S. Nandakumar, R. Holmdahl: Type IX collagen deficiency enhances the binding of cartilage-specific antibodies and arthritis severity. In: Arthritis Res Ther. 8. Jahrgang, Nr. 4, 2006, S. 102, doi:10.1186/ar1989, PMID 16813664, PMC 1779414 (freier Volltext) – (biomedcentral.com). 
4. ↑ V. M. Leppänen, H. Tossaveinen, P. Permi, L. Lehtiö, G. Rönnholm, A. Goldman, I. Kilpelaïnen, T. Pihlajamaa: Crystal structure of the N-terminal NC4 domain of collagen IX, a zinc binding member of the laminin-neurexin-sex hormone binding globulin (LNS) domain family. In: J Biol Chem. 282. Jahrgang, Nr. 32, 10. August 2007, S. 23219–23230, doi:10.1074/jbc.M702514200, PMID 17553797 (jbc.org).