Filaggrine – Wikipedia

Filaggrine
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	324 Aminosäuren
Kofaktor	Ca2+
Präkursor	Profilaggrin (4061 aa)
Bezeichner
Gen-Name	FLG
Externe IDs	OMIM: 135940; UniProt P20930;
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Säugetiere

Als Filaggrin bezeichnet man eine Gruppe von Säugetier-Proteinen, die beim Verhornungsprozess der Haut in den Keratinozyten gebildet werden. Filaggrine helfen dabei, Keratin-Filamente über Disulfidbrücken zu vernetzen und haben somit strukturbildende Funktionen für die Epidermis. Mutationen im FLG-Gen können zu erblichen Formen der Ichthyosis vulgaris, sowie zur Anfälligkeit gegenüber atopischer Dermatitis Typ 2 (Atopisches Ekzem) mit Risiko für Allergien führen.^[1]^[2]

In einer Studie an 3000 deutschen Schulkindern wurde bei acht Prozent der Kinder eine Mutation des FLG-Gens gefunden. In späteren Untersuchungen waren diese Mutationen mit hohen IgE-Werten und Risiko für Kontaktdermatitis, insbesondere Reibeisenhaut, Xerodermie und Nickelallergie assoziiert. Als zusätzlicher Faktor stellte sich in einer britischen Studie der frühe Kontakt zu Katzen heraus.^[3]^[4]^[5]

Biosynthese

In den Keratohyalin-Körnchen der Keratinozyten wird Profilaggrin exprimiert und gespeichert. Profilaggrin ist ein über 4000 Aminosäuren großes Protein, das stark phosphoryliert ist und 23 Filaggrin-Domänen enthält. Differenziert der Keratinozyt zur Hornzelle, wird das Profilaggrin dephosphoryliert und an den Filaggrin-Domänen auseinander geschnitten, wobei viele 324 Aminosäuren lange Filaggrin-Moleküle entstehen. Da das Profilaggrin 23 Filaggrin-Domänen enthält, die sich überlappen, gibt es mehrere Möglichkeiten, ein Profilaggrin-Molekül zu zerschneiden. Daraus erklärt sich die Vielfalt der möglichen Filaggrine.^[2]

Einzelnachweise

↑ InterPro-Eintrag.
↑ ^a ^b UniProt P20930.
↑ Weidinger S, Illig T, Baurecht H, et al.: Loss-of-function variations within the filaggrin gene predispose for atopic dermatitis with allergic sensitizations. In: J. Allergy Clin. Immunol. 118. Jahrgang, Nr. 1, Juli 2006, S. 214–9, doi:10.1016/j.jaci.2006.05.004, PMID 16815158.
↑ Novak N, Baurecht H, Schäfer T, et al.: Loss-of-function mutations in the filaggrin gene and allergic contact sensitization to nickel. In: Journal of Investigative Dermatology. 128. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. 1430–5, doi:10.1038/sj.jid.5701190, PMID 18049447.
↑ Bisgaard H, Simpson A, Palmer CN, et al.: Gene-environment interaction in the onset of eczema in infancy: filaggrin loss-of-function mutations enhanced by neonatal cat exposure. In: PLoS Med. 5. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. e131, doi:10.1371/journal.pmed.0050131, PMID 18578563, PMC 2504043 (freier Volltext).

Weblinks

Scientific Blogging: Filaggrin, Key Protein In Skin's Protective Armor, Implicated In Allergies

[1] InterPro-Eintrag.

[u-2] UniProt P20930.

[3] Weidinger S, Illig T, Baurecht H, et al.: Loss-of-function variations within the filaggrin gene predispose for atopic dermatitis with allergic sensitizations. In: J. Allergy Clin. Immunol. 118. Jahrgang, Nr. 1, Juli 2006, S. 214–9, doi:10.1016/j.jaci.2006.05.004, PMID 16815158.

[4] Novak N, Baurecht H, Schäfer T, et al.: Loss-of-function mutations in the filaggrin gene and allergic contact sensitization to nickel. In: Journal of Investigative Dermatology. 128. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. 1430–5, doi:10.1038/sj.jid.5701190, PMID 18049447.

[5] Bisgaard H, Simpson A, Palmer CN, et al.: Gene-environment interaction in the onset of eczema in infancy: filaggrin loss-of-function mutations enhanced by neonatal cat exposure. In: PLoS Med. 5. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. e131, doi:10.1371/journal.pmed.0050131, PMID 18578563, PMC 2504043 (freier Volltext).

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