Osteonectin – Wikipedia

Osteonectin
Bändermodell eines verkürzten Osteonectin-Trimers (Aminosäuren 71-303), nach PDB 1BMO
Vorhandene Strukturdaten: 1BMO, 1NUB, 1SRA, 2V53
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	286 Aminosäuren
Kofaktor	Ca2+
Bezeichner
Gen-Namen	SPARC BM-40; ON
Externe IDs	OMIM: 182120 UniProt P09486 MGI: 98373
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	mehrzellige Tiere[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	6678	20692
Ensembl	ENSG00000113140	ENSMUSG00000018593
UniProt	P09486	P07214
Refseq (mRNA)	NM_001309443	NM_001290817
Refseq (Protein)	NP_001296372	NP_001277746
Genlocus	Chr 5: 151.66 – 151.69 Mb	Chr 11: 55.39 – 55.42 Mb
PubMed-Suche	6678	20692

Osteonectin (auch englisch Secreted protein acidic and rich in cysteine und kurz SPARC genannt) ist ein Glykoprotein, das von tierischen Zellen abgesondert (sezerniert) wird. Es wird in der extrazellulären Matrix in nahezu allen Geweben während Umbau- und Entwicklungsvorgängen sowie Krankheiten exprimiert. Es ist in der Lage, mehrere Calcium-Ionen aufzunehmen und bindet an nahezu alle Matrixproteine, Wachstumsfaktoren, Serumalbumin und an Zellen. Es reguliert Zell-Matrix-Wechselwirkungen und moduliert Zellwanderungen (Zellmigration) und ist damit unter anderem in der Wundheilung und im Knochenstoffwechsel von Bedeutung.

• Thomas Kreis, Ronald Vale: Guidebook to the extracellular matrix, anchor, and adhesion proteins; Oxford University Press; 2. Auflage 1999; ISBN 9780198599586; Seite 480

1. ↑ Orthologe bei OMA