Thiaminpyrophosphokinase – Wikipedia

Thiaminpyrophosphokinase (TPK) ist das Enzym, das die Umwandlung von Thiamin (Vitamin B1) in Thiaminpyrophosphat (TPP) katalysiert. Diese Phosphorylierung ist notwendig, da Thiamin selbst keine Verwendung im Stoffwechsel hat. TPK kommt in allen Eukaryoten vor, im Menschen ist es besonders in Herz, Nieren, Hoden, Dünndarm und Leukozyten lokalisiert.^[1]

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Unterschieden im Geburtsgewicht assoziiert. Die Regulation von TPK erfolgt über das Sp1 cis-Element.^[2][3]

+ ATP  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  + AMP

Thiamin wird zu TPP phosphoryliert. Als Kofaktor ist Magnesium notwendig. Auch Pyrithiamin wird als Substrat akzeptiert.^[1]

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Thiamin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome.org: Thiamin is pyrophosphorylated

1. ↑ ^{a b} UniProt Q9H3S4
2. ↑ Fradin D, Bougneres P: Three common intronic variants in the maternal and fetal thiamine pyrophosphokinase gene (TPK1) are associated with birth weight. In: Ann. Hum. Genet. 71. Jahrgang, Pt 5, September 2007, S. 578–85, doi:10.1111/j.1469-1809.2007.00348.x, PMID 17295612. 
3. ↑ Onozuka M, Konno H, Akaji K, Nishino H, Nosaka K: Molecular cloning and analysis of the 5'-flanking region of the human thiamin pyrophosphokinase gene. In: J. Nutr. Sci. Vitaminol. 51. Jahrgang, Nr. 4, August 2005, S. 274–7, PMID 16262001.