Catenina , la enciclopedia libre

Imagen al microscopio de fluorescencia resaltando en color verde los lugares en los que se presentan las cateninas, proteínas que intervienen en las interacciones de superficie entre células (del endotelio humano en este caso).

Las cateninas son proteínas de células animales involucradas en los procesos de adhesión celular mediados por cadherinas. De las cuatro cateninas conocidas, alfa, beta, gamma y delta, la alfa y la beta fueron identificadas en 1985.^[1] Su nombre, del latín catena, hace referencia a su papel como nexo entre el citoesqueleto y las cadherinas.^[2]

La catenina alfa puede unirse tanto a la catenina beta (o gamma) como a la actina (una proteína capaz de asociarse para formar filamentos y que es una parte fundamental del citoesqueleto). Las cateninas beta se asocian al dominio citoplasmático de algunas cadherinas (que son unas proteínas transmembrana dependientes de calcio que intervienen en la adhesión celular).

Su función está ligada a la íntima asociación de células adyacentes. Por ejemplo son componentes de las uniones denominadas zonula adherens. De hecho, los ratones transgénicos que poseen una baja cantidad de catenina beta en sus células endoteliales presentan una unión más laxa entre aquellas.^[3] Estructuralmente poseen dominios de interacción con otras proteínas que permiten reclutar complejos de diversos componentes; por ejemplo, las cadherinas se asocian a la alfa-catenina, quien interacciona con la vinculina, alfa-actinina y finalmente con la actina.^[4]

Referencias

↑ Peyriéras N, Louvard D, Jacob F (diciembre de 1985). «Characterization of antigens recognized by monoclonal and polyclonal antibodies directed against uvomorulin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (23): 8067-71. PMC 391443. PMID 2415979.
↑ Ozawa M, Baribault H, Kemler R (junio de 1989). «The cytoplasmic domain of the cell adhesion molecule uvomorulin associates with three independent proteins structurally related in different species». EMBO J. 8 (6): 1711-7. PMC 401013. PMID 2788574.
↑ Cattelino A, Liebner S, Gallini R, et al. (septiembre de 2003). «The conditional inactivation of the beta-catenin gene in endothelial cells causes a defective vascular pattern and increased vascular fragility». J. Cell Biol. 162 (6): 1111-22. PMC 2172846. PMID 12975353. doi:10.1083/jcb.200212157.
↑ Imamura, Y. and Itoh, M. and Maeno, Y. and Tsukita, S. and Nagafuchi, A. (1999). «Functional domains of alpha-catenin required for the strong state of cadherin-based cell adhesion». The Journal of cell biology (Rockefeller Univ Press) 144 (6): 1311. ISSN 0021-9525.

Datos: Q384104

[1] Peyriéras N, Louvard D, Jacob F (diciembre de 1985). «Characterization of antigens recognized by monoclonal and polyclonal antibodies directed against uvomorulin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (23): 8067-71. PMC 391443. PMID 2415979.

[2] Ozawa M, Baribault H, Kemler R (junio de 1989). «The cytoplasmic domain of the cell adhesion molecule uvomorulin associates with three independent proteins structurally related in different species». EMBO J. 8 (6): 1711-7. PMC 401013. PMID 2788574.

[3] Cattelino A, Liebner S, Gallini R, et al. (septiembre de 2003). «The conditional inactivation of the beta-catenin gene in endothelial cells causes a defective vascular pattern and increased vascular fragility». J. Cell Biol. 162 (6): 1111-22. PMC 2172846. PMID 12975353. doi:10.1083/jcb.200212157.

[4] Imamura, Y. and Itoh, M. and Maeno, Y. and Tsukita, S. and Nagafuchi, A. (1999). «Functional domains of alpha-catenin required for the strong state of cadherin-based cell adhesion». The Journal of cell biology (Rockefeller Univ Press) 144 (6): 1311. ISSN 0021-9525.

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