Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa , la enciclopedia libre

Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 2.7.3
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Cinasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
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PMC (Búsqueda)
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Sistema fosfotransferasa para azúcares de la Escherichia coli y del Bacillus subtilis.

La fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (EC 2.7.3.9) es una enzima que cataliza la reacción:

Fosfoenolpiruvato + proteína L-histidina piruvato + proteína N(pi)-fosfo-L-histidina

Esta enzima actúa solamente en los residuos de histidina de proteínas específicas transportadoras del grupo fosfato de bajo peso molecular (9,5 kDa) y que participan en el transporte de azúcares en las bacterias.

Sistema fosfotransferasa para azúcares

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Las bacterias han evolucionado un mecanismo único para importar carbohidratos, el sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). El PTS sincroniza el transporte y fosforilación del azúcar utilizando algunas proteínas en una cascada de fosforilación de cinco etapas. Con algunas variaciones, el PTS tiene tres proteínas:

  • En el citoplasma el fosfoenolpiruvato fosforila la fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (Enzima I, EI) que transfiere el grupo fosforilo a la histidina de la proteína fosfotransportadora (HPr).
  • Desde la HPr, el grupo fosforilo es transferido a los transportadores asociados a la membrana y específicos para los azúcares (Enzima II, EII).
  • Cada transportador se compone de dos dominios citoplasmáticos (EIIA y EIIB) y un dominio integrado en la membrana (EIIC). En la EII, EIIA acepta el grupo fosforilo desde la HPr y se lo da a la EIIB, mientras que la EIIC media en la translocación del azúcar con la EIIB proporcionando el grupo fosforilo. La EIIB es la enzima proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa (EC 2.7.1.69).

Aparte de controlar la translocación de azúcares, el estado de fosforilación de las proteínas del PTS está también asociado con la regulación de rutas metabólicas y de señalización en las células bacterianas.

Características de la fosfoenolpiruvato-proteína cinasa

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La fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (EI) es un homodímero de ~64 kDa que requiere Mg2+ para su funcionamiento. Cada subunidad tiene tres dominios:

  • El fosfoenolpiruvato se une al dominio C-terminal adoptando éste una configuración barril alfa/beta.
  • La HPr se une al dominio N-terminal, un haz de hélices alfa.
  • El dominio central está unido al dominio N-terminal por dos conectores y al dominio C-terminal por una hélice alfa larga. El dominio central contiene el residuo histidina (His-189) que es fosforilado.

Clasificación

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Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:

  • Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS).

Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.

Enlaces externos

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