Isoleucina , la enciclopedia libre

 
Isoleucina
Estructura químicaModelo tridimensional
Archivo:L-isoleucine-3D-sticks.png, Isoleucine-from-xtal-3D-sf.png y L-isoleucine-3D-balls.png
Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
General
Otros nombres Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
Símbolo químico Ile, I
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular C6H13NO2
Identificadores
Número CAS 73-32-5[1]
ChEBI 58045 17191, 58045
ChEMBL CHEMBL1233584
ChemSpider 6067
DrugBank DB00167
PubChem 791
UNII 5HX0BYT4E3 04Y7590D77, 5HX0BYT4E3
KEGG C00407 D00065, C00407
CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O
Propiedades físicas
Densidad 1700 kg/; 1,7 g/cm³
Masa molar 13 117 g/mol
Punto de fusión 557 K (284 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,26; 9,60 pKa
Familia Aminoácido
Esencial
Codón AUU, AUC, AUA
Punto isoeléctrico (pH) 6,02
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

La isoleucina (abreviada Ile o I)[2]​ es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su composición física es casi idéntica a la de la leucina, variando únicamente por la colocación de sus átomos que es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofóbica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

La isoleucina fue descubierta en 1904 por el químico alemán Félix Ehrlich, en los solubles de melazas.

Metabolismo

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Biosíntesis

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Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente de la dieta, normalmente en forma de proteínas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pirúvico y α-cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen:[3]

  • Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Aetohidroxi Sintetasa)
  • Dihidroxi-ácido deshidratasa
  • Valina aminotransferasa

Catabolismo

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La isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de una transaminación con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión en oxaloacetato para la glucogénesis. También puede ser convertido en acetil CoA y entregado al ciclo del ácido tricarboxilico al condensarse con oxaloacetato para formar Citrato. En mamíferos, el acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato, pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos, por lo que es cetógeno.

Enfermedades metabólicas

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La degradación de la isoleucina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:

Fuentes de isoleucina

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A pesar de que este aminoácido no es producido endógenamente por los animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades como componentes de proteínas. Alimentos de origen animal que lo contienen son huevos, pavo, pollo, cordero, queso y pescado. También lo contienen proteínas de soya, algas marinas, y amaranto o kiwicha.[4]

Véase también

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Referencias

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  1. Número CAS
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved 2007-05-17.
  3. Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
  4. List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or weight.

Enlaces externos

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