Ribonucleasa pancreática , la enciclopedia libre
Ribonucleasa pancreática[1] | ||||
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![]() Ribonucleasa pancreática bovina. | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolo | RNASE1 (HGNC: 10044) | |||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas | |||
Número EC | 3.1.27.5 | |||
Locus | Cr. 14 q11.1 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tamaño | 156 (aminoácidos) | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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UniProt |
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Ribonucleasa no-secretada[2] | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolo | RNASE2 (HGNC: 10045) | |||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas | |||
Número EC | 3.1.27.5 | |||
Locus | Cr. 14 q24-q31 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tamaño | 161 (aminoácidos) | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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O La ribonucleasa pancreática (EC 3.1.27.5) es una endonucleasa específica a la pirimidina que se encuentra en grandes cantidades en los páncreas de ciertos mamíferos y algunos reptiles.[3] Los genes que codifican esta enzima en los seres humanos son los genes RNASE1 y RNASE2.
Específicamente, esta enzima participa en la rotura endonucleolítica de 3'-fosfomononucleótidos y 3'-fosfoligonucleótidos que acaban en C-P o U-P con intermedios 2',3'-fosfato cíclicos.[4] La ribonucleasa pancreática puede desenrollar hélices de ADN formando complejos con ADN de cadena simple; el complejo se forma mediante una interacción catión-anión multisitio entre residuos de lisina y arginina de la enzima y los grupos fosfato de los nucleótidos.
Otras proteínas que pertenecen a la familia de las ribonucleasas pancreáticas son:
- Las ribonucleasas bovinas de la vesícula seminal y del cerebro.
- Las ribonucleasas no-secretadas del riñón.[5]
- Las ribonucleasas del hígado.[6]
- La angiogenina, que induce la vascularización de tejidos normales y malignos.
- La proteína catiónica eosinofílica,[7] una citotoxina y helminthotoxina con actividad ribonucleasa.
- En la rana, la ribonucleasa del hígado y la lectina de unión al ácido siálico.
La secuencia de las ribonucleasas pancreáticas contiene cuatro enlaces disulfuro conservados y tres aminoácidos que participan en la actividad catalítica.
Referencias
[editar]- ↑ «RNASE1». Archivado desde el original el 12 de mayo de 2011. Consultado el 10 de diciembre de 2011.
- ↑ «RNASE2». Archivado desde el original el 9 de junio de 2012. Consultado el 10 de diciembre de 2011.
- ↑ van der Laan JM, Beintema JJ (1986). «Comparison of the structure of turtle pancreatic ribonuclease with those of mammalian ribonucleases». FEBS Lett. 194 (2): 338-343. PMID 3940901. doi:10.1016/0014-5793(86)80113-2.
- ↑ «ENZYME entry: EC 3.1.27.5». Consultado el 10 de diciembre de 2011.
- ↑ Rosenberg HF, Ackerman SJ, Tenen DG (1989). «Molecular cloning of the human eosinophil-derived neurotoxin: a member of the ribonuclease gene family». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (12): 4460-4464. PMC 287289. PMID 2734298. doi:10.1073/pnas.86.12.4460.
- ↑ Stone SR, Hofsteenge J, Matthies R (1989). «Primary structure of a ribonuclease from porcine liver, a new member of the ribonuclease superfamily». Biochemistry 28 (25): 9806-9813. PMID 2611266. doi:10.1021/bi00451a040.
- ↑ Rosenberg HF, Ackerman SJ, Tenen DG (1989). «Human eosinophil cationic protein. Molecular cloning of a cytotoxin and helminthotoxin with ribonuclease activity». J. Exp. Med. 170 (1): 163-176. PMC 2189377. PMID 2473157. doi:10.1084/jem.170.1.163.