Galactokinase — Wikipédia

Galactokinase

Structure d'une galactokinase humaine cristallisée, complexée avec du Mg²⁺, de l'AMP-PNP et du galactose (PDB 1WUU^[1])

Données clés

N° EC	EC 2.7.1.6
N° CAS	9030-53-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La galactokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :

ATP + α-D-galactose  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  ADP + α-D-galactose-1-phosphate.

Cette enzyme intervient dans la voie de Leloir^[2] de dégradation du galactose après conversion du β-D-galactose en α-D-galactose par l'aldose 1-épimérase et en vue de former de l'uridine diphosphate galactose à partir de l'α-D-galactose-1-phosphate sous l'action de la galactose-1-phosphate uridylyltransférase. Isolée à l'origine à partir de foie de mammifères, elle a par la suite été étudiée intensivement à partir de levure^[3],[4], d'archées^[5], de plantes^[6],[7] et d'humains^[8],[9].

Chez l'homme, elle est codée par le gène GALK1. Une mutation de ce gène est susceptible de conduire à une galactosémie de type II ainsi qu'à une cataracte.

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