Flawoproteiny – Wikipedia, wolna encyklopedia
Flawoproteiny[1][2], enzymy flawinowe[1] – grupa organicznych związków chemicznych, chromoproteinowych enzymów zaliczanych do oksydoreduktaz, w których grupę prostetyczną stanowi flawina[1][2]. Występują powszechnie zarówno w komórkach roślinnych (np. jako fotoreceptory w aparatach szparkowych), jak i zwierzęcych[2].
Znanych jest ponad 200 flawoprotein[1], wśród nich są m.in.:
- enzymy zawierające jako grupy prostetyczne zredukowane formy (FMNH2 i FADH2)[1] mononukleotydu flawinowego (FMN) i dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD)[1][2]
- niektóre dehydrogenazy[2] (np. dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza bursztynianowa, dehydrogenaza acylo-CoA)[1]
- niektóre oksydazy[2] (np. oksydaza ksantynowa)[1]
- niektóre reduktazy (np. reduktaza tioredoksyny, reduktaza glutationowa)[1].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]Kontrola autorytatywna (grupa lub klasa białek):