Fosfolipazy – Wikipedia, wolna encyklopedia

Fosfolipazy – grupa enzymów hydrolizujących fosfolipidy. Występują we wszystkich ludzkich tkankach oraz soku trzustkowym, należą do egzotoksyn bakteryjnych oraz wchodzą w skład śliny węży^[1].

Wyróżnia się Fosfolipazy A₁, A₂, B, C i D, z których każda hydrolizuje wiązanie estrowe w specyficznym dla niej miejscu^[2][3]:

• Fosfolipaza A₁(inne języki) – rozcina wiązanie estrowe w pozycji C¹.
• Fosfolipaza A₂(inne języki) – rozcina wiązanie estrowe w pozycji C². Bierze ona udział w szlaku syntezy eikozanoidów przez uwalnianie kwasu arachidonowego z fosfolipidów błonowych^[4].
• Fosfolipaza B(inne języki) – rozcina wiązanie estrowe zarówno w pozycji C¹, jak i C².
• Fosfolipaza C(inne języki) – rozcina wiązanie fosfodiestrowe, w wyniku czego powstaje diacyloglicerol. Bierze ona udział w transmisji sygnałów z błony komórkowej do wnętrza komórki (Związanie niektórych hormonów przez receptor błonowy aktywuje ją powodując rozkład fosfatydyloinozytolo-4,5-bis-fosforanu do diacyloglicerolu (DAG) i inozytolo-1,4,5-tris-fosforanu (IP₃), które działają jako wtórne przekaźniki.)^[5].
• Fosfolipaza D(inne języki) – rozcina wiązanie fosfodiestrowe, w wyniku czego powstaje kwas fosfatydowy(inne języki).

Ostateczne produkty hydrolizy determinowane są przez rodzaj rozkładanego fosfolipidu.

• EdwardE. Bańkowski EdwardE. (red.), Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych, Wrocław: Edra Urban & Partner, 2020, ISBN 978-83-66548-05-3  (pol.).
• VictorV. Rodwell VictorV. i inni red., Harpers Illustrated Biochemistry 30th Edition, McGraw Hill, 2015, ISBN 978-0071825344  (ang.).