Proteazy serynowe – Wikipedia, wolna encyklopedia
Proteazy serynowe (EC 3.4.21[1]) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).
Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego.
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg/550px-Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg.png)
Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy[2].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Enzyme entry: EC 3.4.21.-, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
- ↑ Michał B. Ponczek. Ewolucja układu hemostazy kręgowców. „Kosmos”. 59 (2010), s. 83, 2010.