Struktura drugorzędowa białka – Wikipedia, wolna encyklopedia
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0b/Main_protein_structure_levels_pl_-_secondary_structure.svg/220px-Main_protein_structure_levels_pl_-_secondary_structure.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/200px-Myoglobin.png)
Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup peptydowych i atomami wodoru innych grup peptydowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:
- helisy – helisy alfa (na jeden zwój heliksu przypada 3,6 aminokwasów, co odpowiada 0,54 nm[1]), helisy pi, helisy 310
- pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta
- beta zakrętu (pętle omega)
Do zobrazowania struktury drugorzędowej używa się w modelu wstęgowym charakterystycznych strzałek (dla harmonijki beta) oraz helis (dla helisy alfa).
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Krótkie wykłady. Biochemia. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, s. 491. ISBN 978-83-01-13872-1.