Globina – Wikipédia, a enciclopédia livre
Globina (do latim globus, globo) é uma família de proteínas globulares que contem um grupo heme, capazes de transportar oxigênio e outros gases.[1]
Existem oito tipo de globinas nos animais vertebrados: hemoglobina, mioglobina, neuroglobina, citoglobina, globina E, globina X, globina Y e androglobina. Constitui a parte proteica (apoproteína) da hemoglobina (heteroproteína), sendo o hemo o grupo prostético da hemoglobina. Plantas e bactérias possuem diferentes tipos de globinas.
Os aminoácidos variam segundo a espécie e de acordo com a fase de desenvolvimento do organismo - vida embrionária, fetal ou adulta.
Classes de cadeias de globina
[editar | editar código-fonte]A globina é composta por quatro cadeias polipeptídicas, semelhantes duas a duas. Existem vários tipos de cadeias de globina, designados por letras gregas (alfa, beta, gama, etc.).
- Alfa. α
- Beta. β
- Gamma. γ
- Delta. δ
- Epsilon. ε
- Zeta. ζ
Estrutura
[editar | editar código-fonte]As cadeias de globina apresentam uma estrutura complexa:
- Estrutura 1ª: determinada pela sequência de aminoácidos que compõem a cadeia.
- Estrutura 2ª: enrolada em espiral, com aspecto helicoidal, com alguns tramos dispostos aleatoriamente.
- Estrutura 3ª: é a disposição que adota a cadeia no espaço ao dobrar-se sobre si mesma. Esse dobramento dá origem a uma conformação globular, com um espaço vazio perto da superfície, onde se acopla o grupo "hemo".
- Estrutura 4ª: resulta da união de várias cadeias polipeptídicas com estrutura terciária.
Referências
- ↑ The American Heritage® Medical Dictionary Copyright © 2007, 2004 by Houghton Mifflin Company. Published by Houghton Mifflin Company. All rights reserved.
- ↑ Ellis PJ, Appleby CA, Guss JM, Hunter WN, Ollis DL, Freeman HC (1997). «Structure of ferric soybean leghemoglobin a nicotinate at 2.3 A resolution». Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 53 (Pt 3): 302–10. PMID 15299933. doi:10.1107/S0907444997000292