Pteridina – Wikipédia, a enciclopédia livre
Pteridina Alerta sobre risco à saúde | |
---|---|
Nome IUPAC | Pteridina |
Outros nomes | Pirazino[2,3d]pirimidina Azinpurina 1,3,5,8-Tetraazanaftaleno |
Identificadores | |
Número CAS | |
PubChem | |
SMILES |
|
Propriedades | |
Fórmula molecular | C6H4N4 |
Massa molar | 132,123 |
Ponto de fusão | 140 °C[1] |
Ponto de ebulição | 125–130 °C (27 kPa)[1] |
Solubilidade em água | solúvel [1] |
Solubilidade | solúvel em etanol [1] insolúvel em éter dietílico e benzeno [1] |
Compostos relacionados | |
Anéis aromáticos simples relacionados | Purina (anel pentagonal fundido com anel hexagonal, 4 Ns substituindo Cs) Quinazolina (1,3-Diazanaftaleno) Quinoxalina (1,4-Diazanaftaleno) |
Compostos relacionados | Pterina (2-amino-1H-pteridina-4-ona) Lumazina (pteridina-2,4-diona) |
Página de dados suplementares | |
Estrutura e propriedades | n, εr, etc. |
Dados termodinâmicos | Phase behaviour Solid, liquid, gas |
Dados espectrais | UV, IV, RMN, EM |
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. |
A pteridina é um composto químico formado pela fusão de anéis pirimidina e pirazina. O nome é aplicado também ao grupo de compostos heterocíclicos que contêm diferentes grupos substituintes nesta estrutura. As pterinas e as flavinas são classes de pteridinas com tais substituições que possuem actividade biológica de relevo.
As pteridinas são pigmentos, que produzem cor em estruturas biológicas como as íris dos olhos de muitos animais invertebrados,[2] e vertebrados,[3][4] mas não na cor dos olhos humanos.
A pteridina, é um precursor na síntese de ácido diidrofólico em muitos microorganismos.[5] A pteridina e o ácido 4-aminobenzoico convertem-se pela acção da enzima diidropteroato sintetase em ácido diidrofólico na presença de glutamato. A enzima dihidropteroato sintetase é inibida pelos antibióticos sulfamidas. [6]
Referências
- ↑ a b c d e Thieme Chemistry, ed. (2009). RÖMPP Online - Version 3.5. Stuttgart: Georg Thieme Verlag KG
- ↑ Tara C. Thiemann, Truman. Genotype to Phenotype: Investigating Eye Color Mutations Using Chromatography. [1] Arquivado em 12 de janeiro de 2014, no Wayback Machine.
- ↑ Geoffrey Edward Hill, Kevin J. McGraw. Bird Coloration: Function and evolution. Google books. [2].
- ↑ Pigeon Genetics. Pigeon eye colors
- ↑ Alun Bermingham, Jeremy P. Derrick. The folic acid biosynthesis pathway in bacteria: evaluation of potential for antibacterial drug discovery. BioEssays. Volume 24, Issue 7, pages 637–648, Julho de 2002. [3]
- ↑ VOET, D.; VOET, J.G. (2004). Biochemistry (3ª ed.). John Wiley & Sons. ISBN 0-471-39223-5