酶动力学 - 维基百科，自由的百科全书

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酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。

当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。

酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。

1902年，维克多·亨利（Victor Henri）提出了对酶动力学进行定量的理论，^[1]但是由于忽略了溶液中氢离子浓度的影响，他的实验结果无法验证这一理论。在1909年，Peter Lauritz Sørensen提出了对数的pH尺度并引入“缓冲”这一概念后，^[2]德国化学家Leonor Michaelis和他的加拿大博士后Maud Leonora Menten重复了Henri的实验，实验结果肯定了Henri所提出的方程。这一方程被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics，中文对应名称为米氏方程。^[3]这一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所进一步发展，此二人所提出的动力学方程至今仍得到广泛使用。^[4]

多層基板的反應，後續複雜的速率方程描述如何襯底的約束，以及以何種順序。

一個很重要的目的測量酶動力學是確定化學機制的一種酶反應，即該序列的化學步驟變換到基板產品。

酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子，而酶活化剂是增加酶的催化速率的分子。这些相互作用可以是可逆的（即取消该抑制剂恢复酶活性）或不可逆的（即抑制剂永久地失活酶）。

• 蛋白质动力学（英语：Protein dynamics）

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• ExCatDB — A database of enzyme catalytic mechanisms
• BRENDA — Comprehensive enzyme database, giving substrates, inhibitors and reaction diagrams
• SABIO-RK — A database of reaction kinetics
• Joseph Kraut's Research Group, University of California San Diego — Animations of several enzyme reaction mechanisms
• Symbolism and Terminology in Enzyme Kinetics — A comprehensive explanation of concepts and terminology in enzyme kinetics
• An introduction to enzyme kinetics — An accessible set of on-line tutorials on enzyme kinetics
• Enzyme kinetics animated tutorial （页面存档备份，存于互联网档案馆） — An animated tutorial with audio