Антитіла — Вікіпедія

Кожне антитіло зв'язується їх специфічним антигеном, подібно до того, як кожний ключ відкриває лише один замок.

Антитіла́, або імуноглобулі́ни (Ig) (також рідше протитіла[1][2]) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, які потрапляють до крові, лімфи або тканин організму, з метою знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких за структурою глікопротеїнів.

Класифікація

[ред. | ред. код]

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їхні молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG і називається варіабельною ділянкою, в інших частинах ланцюжків вона майже не варіює. Варіабельна ділянка формується завдяки V(D)J-рекомбінації та соматичному гіпермутагенезі лімфоцитів[3].

Інші класи імуноглобулінів (реагіни) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найдавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їхні молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG.

Головною функцією IgA є захист від вірусної інфекції, особливо на слизових оболонках дихальних шляхів. Частково вони беруть участь у знешкодженні бактеріальних токсинів. IgA мають два підкласи: IgA1 і IgA2. IgA1 найчисленніші у плазмі крові, становлять до 10 % від усіх імуноглобулінів організму. Для IgA2 характерне накопичення у різних секретах (зокрема слину, молозиво, кишковий сік), де вони існують в полімерній формі[4][5].

Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, належать до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких ураженнях цих клітин в крові та сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів здорового організму, однорідні за складом.

За характером впливу на антиген розрізняють:

  • аглютиніни — антитіла, що зумовлюють аглютинацію мікроорганізмів;
  • лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їхньому руйнуванню;
  • преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.

Фрагмент антитіла, який складається з одного мономерного варіабельного домену, називається нанотіло.

Застосування в медицині

[ред. | ред. код]
Конфокальна мікрофотографія олігодендроцитів, пофарбованих антитілами Rip (зелений колір), у головному мозку дорослих мишей. Ядра клітин пофарбовані Hoechst-33342 (синій колір)
Мікрофотографія демонструє розподіл білку коннексину 43 у міокарді щура. Зображення отримане за допомогою флуоресцентно-помічених антитіл

Антитіла використовують для верифікації типу клітин, їхніх органел та навіть молекул. Антитіла широко використовують з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи імуносцинтиграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.

Для лікування або профілактики деяких інфекційних хвороб (наприклад, правець, сказ тощо) застосовують лікувальні алогенні чи гетерогенні імуноглобуліни, які отримують введенням деяких збудників або токсинів донорам — людям або тваринам, спричиняючи, таким чином, в них імунну реакцію, яка призводить до вироблення антитіл. Після цього у них беруть кров, яку очищують від баласту, і готують стерильний розчин, що містить велику кількість захисних антитіл.

Див. також

[ред. | ред. код]

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Словник української мови Академічний тлумачний словник (1970—1980). Протитіла [1] [Архівовано 13 січня 2022 у Wayback Machine.]
  2. Павло Содомора, Володимир Мартин Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького ГРЕКО-ЛАТИНСЬКІ ПРЕФІКСИ ТА ЇХ ВІДОБРАЖЕННЯ В УКРАЇНСЬКІЙ ФІЛОСОФСЬКІЙ ТА МЕДИЧНІЙ ТЕРМІНОЛОГІЇ. 2011. Стор. 119 [2] [Архівовано 22 січня 2022 у Wayback Machine.]
  3. Eugene V. Koonin & Mart Krupovic (March 2015). Evolution of adaptive immunity from transposable elements combined with innate immune systems. Nature reviews. Genetics. 16 (3): 184—192. doi:10.1038/nrg3859. PMID 25488578.
  4. Snoeck V., Peters I. R., Cox E. The IgA system: a comparison of structure and function in different species. (англ.) // Veterinary Research. — 2006. — May (vol. 37, no. 3). — P. 455—467. — doi:10.1051/vetres:2006010. — PMID 16611558. (англ.)
  5. Mantis NJ, Rol N, Corthésy B (November 2011). «Secretory IgA's complex roles in immunity and mucosal homeostasis in the gut». Mucosal Immunology. 4 (6): 603–11. doi:10.1038/mi.2011.41. PMC 3774538. PMID 21975936 (англ.)

Література

[ред. | ред. код]
  • Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
  • Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
  • Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
  • Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

Посилання

[ред. | ред. код]