CCS — Вікіпедія

CCS
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CCS, copper chaperone for superoxide dismutase
Зовнішні ІД OMIM: 603864 MGI: 1333783 HomoloGene: 3762 GeneCards: CCS
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_005125
NM_016892
RefSeq (білок)
NP_005116
NP_058588
Локус (UCSC) Хр. 11: 66.59 – 66.61 Mb Хр. 19: 4.88 – 4.89 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

CCS (англ. Copper chaperone for superoxide dismutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 274 амінокислот, а молекулярна маса — 29 041[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MASDSGNQGTLCTLEFAVQMTCQSCVDAVRKSLQGVAGVQDVEVHLEDQM
VLVHTTLPSQEVQALLEGTGRQAVLKGMGSGQLQNLGAAVAILGGPGTVQ
GVVRFLQLTPERCLIEGTIDGLEPGLHGLHVHQYGDLTNNCNSCGNHFNP
DGASHGGPQDSDRHRGDLGNVRADADGRAIFRMEDEQLKVWDVIGRSLII
DEGEDDLGRGGHPLSKITGNSGERLACGIIARSAGLFQNPKQICSCDGLT
IWEERGRPIAGKGRKESAQPPAHL

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

[ред. | ред. код]
  • Banci L., Cantini F., Kozyreva T., Rubino J.T. (2013). Mechanistic aspects of hSOD1 maturation from the solution structure of Cu(I) -loaded hCCS domain 1 and analysis of disulfide-free hSOD1 mutants. ChemBioChem. 14: 1839—1844. PMID 23625804 DOI:10.1002/cbic.201300042
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Casareno R.L.B., Waggoner D., Gitlin J.D. (1998). The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 273: 23625—23628. PMID 9726962 DOI:10.1074/jbc.273.37.23625
  • Stasser J.P., Eisses J.F., Barry A.N., Kaplan J.H., Blackburn N.J. (2005). Cysteine-to-serine mutants of the human copper chaperone for superoxide dismutase reveal a copper cluster at a domain III dimer interface. Biochemistry. 44: 3143—3152. PMID 15736924 DOI:10.1021/bi0478392
  • Vonk W.I., Wijmenga C., Berger R., van de Sluis B., Klomp L.W. (2010). Cu,Zn superoxide dismutase maturation and activity are regulated by COMMD1. J. Biol. Chem. 285: 28991—29000. PMID 20595380 DOI:10.1074/jbc.M110.101477
  • Lamb A.L., Wernimont A.K., Pufahl R.A., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase. Biochemistry. 39: 1589—1595. PMID 10677207 DOI:10.1021/bi992822i

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1613 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  4. UniProt, O14618 (англ.) . Архів оригіналу за 21 грудня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

[ред. | ред. код]